Miedź jest jednym z najstarszych metali poznanych przez człowieka. Znana już była pod koniec epoki kamienia. Okres, w którym ją odkryto (Wielka Encyklopedia PWN, 2002; Dubisz, 2003) i wytwarzano pierwsze wyroby (naczynia, broń, ozdoby) nazwano epoką miedzi, chalkolitem (nazwa pochodzi od słowa gr. chalkos – miedź), a także eneolitem (słowo utworzone z połączenia słów łac. aeneus – brązowy i gr. lithos – kamień), gdyż epoka miedzi była okresem przejściowym pomiędzy końcowym etapem (neolit) epoki kamienia a epoką brązu.


Właściwości miedzi
Obok wyrobów miedzianych w powszechnym użytkowaniu były więc narzędzia z kamienia i krzemienia. Czas jej trwania był zróżnicowany w zależności od terytorium i kultury. Przyjmuje się lata 5500-2300 p. n. e. W tym okresie miedź wydobywano m.in. na dwóch wyspach (Wielka Encyklopedia PWN, 2002; Wielka Encyklopedia PWN, 2003). Były to, Eubeia (na m. Egejskim) i Alaszija (na m. Śródziemnym, wtedy też państwo o takiej samej nazwie podobnie jak dziś, ale jako Cypr, którego nazwa pochodzi od łac. nazwy miedzi – cuprum). Wówczas filarem gospodarki tych wysp było wydobywanie i handel miedzią oraz jej wyrobami. Czysta miedź (Kabata-Pendias i Pendias, 1999; Dubisz, 2003; Wielka Encyklopedia PWN, 2003) jest metalem o barwie jasnoróżowej, kowalnym, łatwo poddającym się obróbce, odpornym na działanie suchego powietrza – w wilgotnym natomiast pokrywa się niebieskozieloną patyną. Dzięki swojej plastyczności wykorzystywana jest do wyrobów tzw. zdrowotnej biżuterii, amuletów i talizmanów, bowiem uważana za pozytywnie oddziałującą na organizm, m.in. dlatego iż jest bardzo dobrym przewodnikiem ciepła i elektryczności. W naturze miedź występuje w postaci wielu minerałów – głównie siarczków (Kujawiak, 1994; Kabata-Pendias i Pendias, 1999; Wielka Encyklopedia PWN, 2003). Najważniejsze z nich to: chalkopiryt, chalkozyn, kowelin, malachit czy azuryt. 
 
Występowanie w enzymach
Rola miedzi (Cu) w organizmie, nie tylko ptaków, jest znacząca (Szczeklik, 1974; Kujawiak, 1994; Kabata-Pendias i Pendias, 1999; Jamroz i in., 2001; Zaporowska, 2002; Bartosz, 2003; Wielka Encyklopedia PWN, 2003; Mazurkiewicz, 2005; Jabłońska-Trypuć, 2007). Podstawowa, to występowanie w wielu enzymach, głównie uczestniczących w procesach utleniająco-redukcyjnych (oksydacyjno-redukcyjnych), które uaktywnia. Należą do grupy enzymów zwanych metaloproteinami, ponieważ w centrum aktywnym mają jony metalu – w tym przypadku Cu. Za pośrednictwem tych enzymów, miedź pełni funkcję ochronną, np. przeciwutleniacza (antyoksydanta); wzmacnia odporność i uczestniczy w przemianach metabolicznych, np. tkanki łącznej. Enzymy te nie tylko wiążą miedź celem uaktywnienia się, ale również jej magazynowania (zawierają kilka jonów Cu) i transportowania do komórek. Przy czym transportem zajmują się enzymy działające na zewnątrz komórek. Przykładem może być ceruloplazmina występująca w osoczu krwi, która jest głównym dostarczycielem jonów tego metalu komórkom. W komórkach natomiast wykorzystywane są m.in. do tworzenia działających tam enzymów miedziowych. 
    Miedź będąc składnikiem enzymów przeciwutleniających (antyoksydacyjnych) pełni ważną funkcję dla organizmu (Jamroz i in., 2001; Bartosz, 2003; Mazurkiewicz, 2005; Jabłońska-Trypuć, 2007; Lipiński, 2007). Mianowicie, enzymy te unieszkodliwiają reaktywne formy tlenu (RFT) przekształcając je w mało toksyczne lub pozbawione toksyczności związki bądź zapobiegają ich wytwarzaniu. RFT uszkadzają komórki i doprowadzają do ich śmierci w wyniku zaburzeń struktury (np. cytoszkieletu, uszkodzenia chromosomów – organella komórkowe) i funkcji (np. utlenienie hemoglobiny, inaktywacja enzymów). Niszczycielskie związki uszkadzają wszystkie główne składniki komórek. Uszkodzenia te prowadzą do powstawania mutacji lub zmian strukturalnych w wyniku których uszkodzone składniki przestają być rozpoznawane przez organizm jako „własne”, dlatego też układ odpornościowy wytwarza przeciwko nim przeciwciała. Reaktywne formy tlenu są produktami przemian tlenowych zachodzących w organizmie. Powstają m.in. w wyniku utleniania nienasyconych kwasów tłuszczowych. Niepożądane formy tlenu są często powodem problemów zdrowotnych u szybko rosnącego drobiu. Z tego względu, związki je unieszkodliwiające lub chroniące przed wytwarzaniem odgrywają ważną rolę w produkcji drobiarskiej. 
    Jednym z enzymów działających przeciwutleniająco (Bartosz, 2003; Mazurkiewicz, 2005; Lynch i Colon, 2006; Jabłońska-Trypuć, 2007) jest dysmutaza ponadtlenkowa (SOD – powszechnie stosowany skrót z ang. superoxide dismutase), która rozkłada anionorodnik ponadtlenkowy (dominująca RFT) dzięki jonom miedzi w centrum aktywnym mogących zmieniać stopień utlenienia. I tak, jony miedziawe (Cu+) są utleniane do miedziowych (Cu++), a Cu++ redukowane do Cu+. SOD jest jednym z trzech najważniejszych enzymów usuwających z organizmu reaktywne formy tlenu. W wielu publikacjach krajowych, a nawet książkach dysmutaza ponadtlenkowa często zwana jest dysmutazą nadtlenkową. Według Bartosza (2003) nazwa ta jest błędna, ponieważ SOD nie rozkłada nadtlenku. Prawdopodobnie błędne nazewnictwo wynika z dosłownego tłumaczenia nazwy angielskiej tego enzymu. W organizmach zwierzęcych, czyli też ptaków, występują trzy rodzaje dysmutaz ponadtlenkowych, z których dwie zawierają jony miedzi. Są to, SOD-1 działająca w cytoplazmie komórek (np. erytrocytów) i EC-SOD (ang. extracellular superoxide dismutase) na zewnątrz komórek, a mianowicie w osoczu krwi, limfie, płynie maziowym stawów i śródmiąższowym tkanek. Jony Cu bez udziału dysmutazy ponadtlenkowej też wykazują właściwości przeciwutleniające (Bartosz, 2003). Rozkładają anionorodnik ponadtlenkowy w taki sam sposób jak jony Cu z centrum aktywnego tego enzymu. 
    Enzymami chroniącymi przed wytwarzaniem anionorodników ponadtlenkowych są m.in. oksydaza cytochromowa i ceruloplazmina (Szczeklik, 1974; Jamroz i in., 2001; Bartosz, 2003; Mazurkiewicz, 2005; Collman i in., 2007). Dokonują tego dzięki całkowitej (czteroelektronowej) redukcji tlenu w miejscach występowania, w wyniki której powstaje woda. I tak, oksydaza cytochromowa czyni to w mitochondriach (organella komórkowe) w końcowym odcinku łańcucha oddechowego, a ceruloplazmina – w osoczu krwi przy utlenianiu jonów żelazawych (Fe2+) do żelazowych (Fe3+). Jony żelazawe mogą ulegać utlenieniu w kontakcie z tlenem bez pomocy katalizatora – jednak wtedy powstaje anionorodnik ponadtlenkowy. Tak więc, ceruloplazmina utleniając jony Fe2+ zapobiega powstawaniu reaktywnej formy tlenu (Musci i in., 1999; Floris i in., 2000). RFT są też unieszkodliwiane przez inne białka zawierające Cu, a mianowicie przez metalotioneiny (Floriańczyk, 1999; Kabata-Pendias i Pendias, 1999; Bartosz, 2003; Jabłońska-Trypuć, 2007). Białka te również magazynują i utrzymują w stanie homeostazy (równowagi) miedź. Enzymy oksydaza cytochromowa i ceruloplazmina, poza właściwościami przeciwutleniającymi, pełnią też inną rolę ochronną w organizmie (Mazurkiewicz, 2005; Jabłońska-Trypuć, 2007). I tak, pierwszy z nich uczestniczy w metabolizmie fosfolipidów niezbędnych do powstawania osłonek mielinowych włókien nerwowych, a drugi likwiduje infekcje i stany zapalne podobnie, jak prostaglandyny (związki hormonopodobne), których składnikiem jest również miedź.
 
 
Miedź wzmacnia odporność
Poza funkcją ochronną, miedź pełni także ważną rolę w wzmacnianiu odporności organizmu. Zwiększa liczbę i aktywność leukocytów. Istotne znaczenie dla prawidłowego funkcjonowania systemu immunologicznego ma wzajemny stosunek Cu do Zn (cynk). Przy niedoborze bądź nadmiarze jednego z nich układ odpornościowy obniża swoją sprawność. Miedź wpływa też na prawidłowe funkcjonowanie układu krwiotwórczego. Jest niezbędna, obok Fe (żelazo), w erytropoezie (proces wytwarzania erytrocytów). Ponadto uczestniczy w magazynowaniu jonów żelaza za pośrednictwem ceruloplazminy (Szczeklik, 1974; Bartosz, 2003; Healy i Tipton, 2007). 
Enzym ten dzięki zdolności utleniania jonów żelazawych (Fe2+) do żelazowych (Fe3+) włącza te ostatnie do ferrytyny (główne białko je magazynujące – łatwo dostępna rezerwa). Uwolnienie żelaza z tego białka zachodzi na drodze redukcji jonów Fe3+ do Fe2+. Wykorzystane przez organizm jony Fe2+ (np. do budowy hemu hemoglobiny erytrocytów) zostają (np. po rozpadzie erytrocytów) z powrotem przez ceruloplazminę włączone do ferrytyny po uprzednim utlenieniu do Fe3+. 
 
 
Wpływ na kalogen i elastynę
Miedź bierze też udział w reakcjach syntezy oraz sieciowania (Zaporowska, 2002; Jabłońska-Trypuć, 2007) kolagenu i elastyny (główne białka tkanki łącznej – przede wszystkim składniki ścięgien i chrząstek) poprzez uaktywnianie oksydazy lizylowej, która katalizuje powstawanie wiązań poprzecznych (cross-linking) stabilizujących te białka. Wiązania poprzeczne łączą łańcuchy polipeptydowe tworzące cząsteczkę kolagenu lub elastyny oraz sąsiadujące cząsteczki tych białek. Dzięki nim cząsteczki kolagenu czy elastyny stają się również nierozpuszczalne i odporne na działanie proteaz (enzymy). Z kolei ceruloplazmina uczestniczy w utwardzaniu kolagenu (Healy i Tipton, 2007). Miedź odgrywa też ważną rolę w procesie melanogenezy (Zaporowska, 2002; Matoba i in., 2006) aktywując tyrozynazę. Enzym ten zapoczątkowuje syntezę melaniny (pigment naturalny występujący m.in. w skórze, piórach) poprzez utlenianie tyrozyny. Metal ten niezbędny jest także do utrzymania struktury keratyny (białko włókniste obecne m.in. w wytworach skóry – piórach, pazurach) za pośrednictwem enzymu oksydazy tiolowej (Jabłońska-Trypuć, 2007), który katalizuje proces keratynizacji (wytwarzanie keratyny) z keratynocytów (żywe komórki naskórka). Miedź wpływa też na aktywność nadnerczy. Jest składnikiem ββ-hydroksylazy dopaminowej (Zaporowska, 2002; Bartosz, 2003), która w rdzeniach nadnerczy przeprowadza reakcję hydrolizy dopaminy do noradrenaliny (hormon uczestniczący m.in. w regulacji ciśnienia krwi). Dzięki temu chroni naczynia krwionośne przed pękaniem. Jest to bowiem częsty problem w produkcji towarowej drobiu kierunku mięsnego będący wynikiem szybkiego tempa wzrostu ptaków. Ciśnienie krwi regulują również związki hormonopodobne – prostaglandyny. Jak podaje Jamroz i in. (2001) miedź może pełnić również rolę regulatora składu flory bakteryjnej przewodu pokarmowego (np. zmniejsza ilość bakterii Streptococcus) i unieczynniać niektóre wirusy. 
 
 
Zawartość miedzi w paszach
Dzienne zapotrzebowanie na Cu nie jest duże, ale konieczne do prawidłowego rozwoju organizmu. U drobiu, wg Smulikowskiej i Rutkowskiego (2005), wynosi od 5 do 25 mg w 1 kg mieszanki i zależy od gatunku, wieku oraz kierunku produkcji. Dlaczego też miedź w 1924 r. została zaliczona do niezbędnych mikroelementów (Jamroz i in., 2001). Ponadto jest jednym z dwóch głównych metali przejściowych obecnych w organizmie. Zawartość miedzi w paszach zależy od jej ilości w glebach (tzw. miedź rodzima) – szczególnie jest niska w glebach kwaśnych (Kabata-Petras i Petras, 1999; Jamroz i in., 2001). Według Kujawiaka (1994) paszami bogatymi w ten mikroelement są drożdże piwne, śruty poekstrakcyjne i kiełki słodowe. Średnią zawartość ma większość zielonek i mączka rybna. Niewiele natomiast jest miedzi w zbożach i burakach. Wykorzystanie przez drób tego pierwiastka z pasz naturalnych nie jest duże – ok. 20% (Smulikowska i Rutkowski, 2005). W praktyce mieszanki dla drobiu uzupełnia się łatwo przyswajalnymi siarczanami miedzi. Najczęściej są dodawane do premiksów. Dostępność miedzi uzależniona jest też od pewnych pierwiastków (Kabata-Petras i Petras, 1999; Jamroz i in., 2001; Mazurkiewicz, 2005; Jabłońska-Trypuć, 2007). A mianowicie, obserwuje się synergizm (wzajemne wzmacnianie działania) między Cu a Fe (drugi główny metal przejściowy w organizmie) i Ca (wapń). Antagonistycznie wobec Cu działają natomiat Zn, Mo (molibden) i Cd (kadm). Synergizm przede wszystkim z Fe ma korzystny wpływ na przebieg różnych procesów enzymatycznych – szczególnie syntezy hemoglobiny (Mazurkiewicz, 2005; Jabłońska-Trypuć, 2007). Z kolei zwiększona zawartość Zn, Mo i Cd utrudnia wchłanianie Cu i przyczynia się do wiązania jej w formie nieprzyswajalnych związków (miedź zostaje wyłączona z cyklu metabolicznego). Gerhke (1997) podaje, że fruktoza i askorbinian (witamina C) również ograniczają przyswajalność miedzi przez organizm redukując ją do jonów miedziawych (trudno wchłaniane). 
 
 
Skutki niedoboru
Niedobór tego mikroelementu powoduje niedorozwój i zniekształcenia tkanek organizmu (Gerhke, 1997; Kabata-Petras i Petras, 1999; Jamroz i in., 2001; Mazurkiewicz, 2005; Jabłońska-Trypuć, 2007). Prowadzi m.in. do osłabienia trwałości i mocy kolagenu kości oraz elastyny tętnic spowodowany wadliwym usieciowaniem łańcuchów polipeptydowych na skutek braku aktywności oksydazy lizylowej. Powstają wówczas białka tkanki łącznej pozbawione podstawowej cechy, a mianowicie odporności mechanicznej. Może to u ptaków doprowadzić do pękania naczyń krwionośnych (stan lateryzmu – Zhao i in., 2006) – w tym aorty, nadmiernej kruchości kości przez co zwiększa się ich łamliwość i zmniejszenia masy tkanki kostnej. Przy niedoborze miedzi obserwuje się również obniżoną produkcję jaj, ale większą ich masę. Ponadto jaja są często bez skorupy (w błonach jajowych) lub z cienką albo zniekształconą skorupą. Niedobór objawia się także zaburzenia w rozrodzie i tworzeniu plemników oraz dużą zamieralnością zarodków w czasie lęgów. Ponadto powoduje słabą pigmentację piór u ras kolorowo upierzonych, powolny wzrost, zmniejszanie masy ciała, niedokrwistość (anemię) i w ostateczności śmierć. Niedobór tego mikroelementu w żywieniu drobiu występuje niezwykle rzadko podobnie, jak jego nadmiar, który jest tolerowany przez ptaki (Kabata-Petras i Petras, 1999; Smulikowska i Rutkowski, 2005). 
 
 
Nadmiar też szkodzi
Toksyczne działanie miedzi pojawia się dopiero przy stężeniu 25-krotnie większym od dziennego zapotrzebowania. Spowodowane jest m.in. nagromadzeniem znaczących ilości reaktywnych form tlenu, które są produktami reakcji katalizowanych przez enzymy uaktywniane jonami Cu (np. tyrozynaza) bądź przez te jony samodzielnie. W tym drugim przypadku zachodzi m.in. tzw. reakcja Fentona (Bartosz, 2003; Jabłońska-Trypuć, 2007), w której jony miedziawe rozkładają nadtlenek wodoru (RFT) utleniając się do jonów miedziowych z wytworzeniem rodnika hydroksylowego (najbardziej niebezpieczna RFT). Niszczycielskie związki mogą być również produktami rozkładu nadtlenków lipidów przeprowadzanego też przez samodzielne jony miedzi zmieniające swój stopień utlenienia. Przy dużych ilościach reaktywnych form tlenu i miedzi, mechanizmy obronne (tj. enzymy, metalotioneiny, albumina – główne białko osocza krwi) unieszkodliwiające RFT i magazynujące Cu, aby zapobiec jej udziałowi w reakcji Fentona, stają się nieskuteczne. Przyczyną toksyczności mogą być także interakcje (Kabata-Petras i Petras, 1999; Jabłońska-Trypuć, 2007) zachodzące między miedzią a innymi pierwiastkami (Cu-Zn lub Cu-Mo). 
    Toksyczność tego mikroelementu u ptaków objawia się zmianami w żołądku mięśniowym (Mazurkiewicz, 2005). Obserwuje się wówczas zwiększenie szorstkości i grubości błony rogowej. Przy bardzo dużych dawkach pojawiają się natomiast zgrubienie i pofałdowanie wyjściółki żołądka o wyglądzie brodawkowatym, nadżerki i pęknięcia tej wyściółki, ponadto zgrubienie warstwy rogowej i krwotoki pod tą warstwą oraz śluzowata wydzielina przylegająca do żołądka mięśniowego. 
 
 
Piśmiennictwo dostępne 
u autora opracowania